Abstract
Nach Cortisoninjektion sind im Cytosol aus Rattenleber die Aktivitäten von Alanin-2-Oxoglutarat-und Glutamat-Glyoxylat-Aminotransferase in gleichem Maße erhöht. Das Verhältnis beider Enzymaktivitäten war während der Reinigung bis zur Homogenität konstant und änderte sich auch nicht bei verschiedener Behandlung des Enzyms. Das gereinigte Präparat war mit 2-Oxoglutarat als Aminoakzeptor spezifisch für L-Alanin als Donator. Diente aber Glyoxylat als Aminoakzeptor. so war das Enzym mit den folgenden L-Aminosäuren aktiv: Glutamat > Alanin > Glutamin > Methionin. Die Ergebnisse lassen darauf schließen, daß Glutamat-Glyoxalat-Aminotransferase mit Alanin-2-Oxoglutarat-Aminotransferase identisch ist. Ferner wurde gezeigt, daß die beiden Enzymaktivitäten auch im Lebercytosol von Hund, Katze und Mensch auf jeweils einem Protein beruhen.
Translated title of the contribution | Glutamate-Glyoxylate Aminotransferase in Rat Liver Cytosol Purification, Properties and Identity with Alanine-2-Oxogiutarate Aminotransferase |
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Original language | German |
Pages (from-to) | 1533-1542 |
Number of pages | 10 |
Journal | Hoppe-Seyler's Zeitschrift fur Physiologische Chemie |
Volume | 358 |
Issue number | 2 |
DOIs | |
Publication status | Published - 1977 |
Externally published | Yes |
ASJC Scopus subject areas
- Biochemistry